蘋果酸脫氫酶是同工酶家族的一員，不同來源的蘋果酸脫氫酶同工酶在一級序列上表現出很低的相似性，有時甚至不到20%。例如:E.coli MDH和豬心線粒體蘋果酸脫氫酶(mMDH)有58%的序列是一致的，而與豬心胞質蘋果酸脫氫酶(cMDH)只20%的同源性。但在蛋白質**結構上，不同物種來源的MDH具有相似性，尤其在輔酶結合部位、催化活性位點及亞基結合作用的特殊部位，不同的MDH顯示了高度保守的氨基酸序列。

  對MDH結構的研究始于1968年。經過多年的研究總結，eMDH的cDNA編碼序列于1987年公布，蛋白質分子的完整信息于1992年整理到了PDB 數據庫中(www.rcsb.org,1EMD)，其氨基酸全序列如圖1

圖1大腸桿菌蘋果酸脫氫酶氨基酸序列

  eMDH的cDNA編碼條全長為312aa的肽鏈,翻譯后表達成為表觀分子量為32,500道爾頓的蛋白質。eMDH一個亞基分子中含有三個半胱氨酸，分別為99位、113位、251位(圖1-1中以陰影表示)。分子內部無二硫鍵形成，其中有一個半胱氨酸位于催化活性腔內，它不直接參與催化但會對催化活性產生影響，它作為親核基團可能參與輔酶的結合

圖2 大腸桿菌蘋果酸脫氫酶亞基分子立體結構

  圖2給出了eMDH的亞基分子的空間立體結構，它有兩個域，N-端是結合輔酶NAD*催化域，C-端是結合底物L-malate 的催化域。

  晶體結構研究顯示,二聚體界面處的相互作用主要是由結構緊密的α-螺旋相互作用。在相互結合的過程中底物結合的活性位點被很好的分離;它們并不在亞基的結合界面處，結合的二羧酸底物距離大概能達30A。在溶液環境中，蘋果酸脫氫酶的二聚體結構對于其催化活性有很重要的意義。文獻中指出，亞基間的相互作用同時還包含了對底物結合位點的穩定及定位作用。

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